Arbeitsgruppe Hauser

Biophysikalische Chemie

Die Ursache vieler Krankheiten liegt in der Fehlfaltung und Aggregation von Proteinen. Das molekulare Verständnis der Strukturbildung von Proteinen ist daher von fundamentalem Interesse für die Wissenschaft und die Entwicklung von Medikamenten.
Prof. Dr. Karin Hauser

Proteinfaltung in Echtzeit

Molekulare Prozesse der Proteinfaltung in Echtzeit verfolgen, auf Basis der Beobachtung einzelner Aminosäuren: Um die Struktur, Funktion und Dynamik von Biomolekülen aufzuklären, konzipiert und nutzt die AG Hauser neue spektroskopische Methoden. Sie entwickelt hierfür insbesondere Techniken der Infrarot-Spektroskopie mit hoher Zeitauflösung, die eine Analyse der molekularen Mechanismen auf der Zeitskala von Nanosekunden möglich machen. Mit Hilfe molekularer Sonden wird dabei eine verbesserte Ortsauflösung der detektierten Strukturdynamik erzielt.

 „Das molekulare Verständnis der Proteinfaltungsprozesse ist von fundamentalem wissenschaftlichem Interesse, da die Ursache vieler Krankheiten in der Fehlfaltung und Aggregation von Proteinen liegt. Unsere Analysen legen wichtige Grundsteine für die pharmazeutisch-medizinische Entwicklung von Medikamenten“, erläutert Prof. Dr. Karin Hauser. Ihre Arbeitsgruppe befasst sich darüber hinaus mit Photokinetik, Protein-Membran-Wechselwirkungen, Ladungstransfer und Reaktionen an Grenzflächen. Die untersuchten molekularen Systeme reichen von kleinen Modellpeptiden bis hin zu großen Membranproteinen.

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