Verborgene Proteinstrukturen sichtbar machen

Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Konstanz entwickelten einen spektroskopischen Ansatz zur Untersuchung von bisher schwer zugänglichen Proteinstrukturen.

Mit Hilfe der Infrarotspektroskopie machten Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Konstanz die Wechselwirkung zwischen dem Protein p53, einem sogenannten Tumorsuppressor, der den Zellzyklus kontrolliert, und Poly(ADP-Ribose) und Desoxyribonukleinsäure (DNA) auf molekularer Ebene sichtbar. Das nukleinsäure-ähnliche Biopolymer Poly(ADP-Ribose) dient als Signalüberträger in der Zelle und steht in engem Zusammenhang mit der Regulierung von Proteinaktivität. Somit können Aussagen über molekulare Reaktionen bei Zellstress, wie beispielsweise Schäden an der DNA, die eine potenzielle Tumorgefahr darstellen, getroffen werden. Zum einen ist die Grundlagenforschung zu den Vorgängen bei DNA-Schäden für das Verständnis von Krebsentstehung und Alterung entscheidend. Zum anderen tragen die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler mit dieser innovativen Herangehensweise zur Weiterentwicklung der Forschung in ihrem Feld bei. Die Studie wurde in der aktuellen Ausgabe der wissenschaftlichen Zeitschrift Nucleic Acids Research der Oxford University Press veröffentlicht.

In dem neuen Artikel im Digitalmagazin „campus.kn“ berichten wir über die Entstehung des Projektes durch interdisziplinäre Vernetzung, insbesondere der Nachwuchswissenschaftlerinnen und -wissenschaftler.